Akademik Veri Yönetim Sistemi
Tezin Yürütüldüğü Kurum: Ankara Üniversitesi, Fen Bilimleri Enstitüsü, Türkiye
Tezin Onay Tarihi: 2006
Tezin Dili: Türkçe
Öğrenci: Zehra ÖNEZ
Danışman: Şule PEKYARDIMCI
Açık Arşiv Koleksiyonu: AVESİS Açık Erişim Koleksiyonu
Özet:Polifenol oksidaz (PPO) enzimi İzmir üzümü (Vitis vinifera L.)’nden ekstrakte edilmişve amonyum sülfat çöktürme, diyaliz, jel filtrasyon kromatografisi yöntemleri ilesaflaştırılmıştır. Amonyum sülfat çöktürme ve diyaliz işlemlerinden sonra elde edilenörnek, PPO enziminin karakterizasyonu için kullanılmıştır. Bu amaçla, optimum pH vesıcaklık değerleri farklı substratlar kullanılarak belirlenmiştir. PPO enziminin en iyisubstratının katekol olduğu bulunmuştur. Bu substrat için optimum pH ve sıcaklıkdeğerleri sırasıyla 7,2 ve 25 oC olarak belirlenmiştir. Km ve Vmax değerleri katekol ilesırasıyla 3,65 mM ve Vmax 507,2 ΔA dak-1 olarak bulunmuştur. Bu çalışmada altı adetinhibitör ile çalışılmış ve en etkili olanların sodyum azid, sodyum dietilditiyokarbamatve tiyoüre oldukları bulunmuştur. Enzimin poliakrilamid jel elektroforez (PAGE)çalışmaları da yapılmıştır.AbstractPolyphenol oxidase (PPO) of İzmir grape (Vitis vinifera L.) fruit was extracted andpurified through (NH4)2SO4 precipitation, dialysis, gel filtration. The sample obtainedfrom ammonium sulfate precipitation and dialysis was used for characterization of thePPO. For this aim, optimum conditions, i.e., pH, temperature were determined withdifferent substrates. The best substrate of the PPO was found to be catechol. OptimumpH and temperature were found 7,2 and 25 oC for this substrate. Km and Vmax valueswere 3,65 mM and 507,2 ΔA dak-1 with catechol, respectively. Six inhibitörs weretested in the study and the most effective was found to be sodium azide, sodiumdiethyldithyocarbamate and tiourea. Polyacrylamide gel electrophoresis studies of thisenzyme were performed.